Dlaczego Cukier szkodzi (specjalnie dla Cosy i Cienia, dla reszty rowniez ciekawe)

Liczba wypowiedzi w tym wątku: 4

1. Data: 2000-08-26 14:56:49

Temat: Dlaczego Cukier szkodzi (specjalnie dla Cosy i Cienia, dla reszty rowniez ciekawe)
Od: "Jacek" <o...@p...com> szukaj wiadomości tego autora

Dlaczego cukier szkodzi?

Gdy na pusty żołądek wypijesz dużą szklankę soku owoców albo zjesz kawałek
czekolady, we krwi pojawia się ogromna ilość cukru. Im dłużej trwa taka
sytuacja, tym gorzej dla białek. Coraz więcej jest dowodów na to, że cukier
poważnie uszkadza długo żyjące białka ustroju - twierdzą .". lamach "New
Scientist" dr Anna Furth z Oxford Rtsearch Unit i dr John fłarding z
Laboratorium Oftalmologicznego Uniwersytetu w Oksfordzie.

Gdy wleje się roztwór białek do stężonego roztworu cukru, cukier powoli
wiąże się z białkami, zmieniając na trwałe strukturę ich cząsteczek, a
wskutek tego niszczy ich funkcje. Zainteresowanie zjawiskiem wiązania się
białka z cukrem, czyli reakcją glikozylacji, wynikło z badań w przemyśle
spożywczym. Białka zmienione reakcją wiązania się z cukrem po pewnym czasie
stają się żółtobrunatne. Tak zmienione mają mniejszą wartość odżywczą i
odstręczają swym wyglądem. Z biegiem lat i my stajemy się coraz bardziej
żółtobrunatni. Jest to efekt starzenia się. Nadmiar cukru w pożywieniu
powoli atakuje i niszczy białka naszego organizmu. Zapewne znajdziemy na to
lekarstwo, ale najlepszą radą, dobrą dla wszystkich, nawet tych, którzy nie
są chorzy na cukrzycę, jest unikanie jedzenia słodyczy na pusty żołądek.
Najbardziej przekonywającym przykładem glikozylacji białek są zmiany
zachodzące w białkach soczewki oka. Gdy umieści się wypreparowaną soczewkę
ludzkiego oka w stężonym roztworze glukozy, mętnieje i upodabnia się do
soczewki oka dotkniętego zaćmą. Cukrzyca jest chorobą, która takie właśnie
zmiany wywołuje w organizmie, ponieważ w przebiegu tego schorzenia wzrasta
poziom glukozy we krwi. U chorych na cukrzycę katarakta występuje co
najmniej 5 razy częściej niż u reszty populacji, większa też jest skłonność
do miażdżycy naczyń tętniczych, a także do powikłań w czynności nerek i
układu krążenia. We wszystkich tych powikłaniach związanych z cukrzycą mamy
najprawdopodobniej do czynienia z efektem glikozylacji białek.

Nieodwracalne reakcje

Glikozylowane białka bardzo różnią się od białek normalnych, a także od
normalnie występujących nieszkodliwych glikoprotein. Wprawdzie również w
glikoproteinach do cząsteczek białka są doczepiane cząsteczki cukrów, ale ta
reakcja jest starannie kontrolowana w procesie syntezy przez reakcje
enzymatyczne. Glikozylacja natomiast występuje spontanicznie, a jej szybkość
zależy głównie od stężenia cukru. Reakcja ta zachodzi w obecności każdego
cukru, który ma wolną grupę karbonylową (C=O) Najczęściej mamy do czynienia
z reakcją powodowaną przez cząsteczki glukozy. Tylko dwa typy grup
chemicznych występujących w cząsteczkach aminokwasów, z których zbudowane są
białka, ulegają glikozylacji: wolne grupy aminowe lizyny i tak zwana końcowa
grupa aminowa na aminowym końcu łańcucha białkowego. Jeszcze w 1912 r.
Francuz Louis Maillard pracował nad trójstopniową reakcją prowadzącą do
zbrązowienia białek pod wpływem kontaktu z cukrami. Pierwszy stopień reakcji
daje produkt zwany zasadą Schiffa; ta reakcja jest łatwo odwracalna po
prostu przez obniżenia stężenia glukozy. Część jednak zasad Schiffa
przechodzi w tzw. produkt reakcji Amadoriego, stanowiący wysoce niepożądany
związek chemiczny, z wolną, chemicznie reagującą grupą karbonylową. Produkt
reakcji Amadoriego wchodzi w reakcję z aminokwasami występującymi na innych,
nie zmienionych jeszcze cząsteczkach białek, Tworzą się wiązania krzyżowe i
powstają nieodwracalne duże kompleksy, złożone z wielu cząsteczek białek.
Przez chemików zajmujących się produktami żywnościowymi zostały one nazwane
agregatami Maillarda, zaś przez diabetologów związkami AGE (od ang. advanced
glycation end products). W nazwie tej zawarta jest informacja, że związki te
nieuchronnie powstają z upływem czasu. Mogą one być w ustroju pożerane przez
komórki zwane makrofagami, lecz zjawisko to może jednak wywołać uboczne,
niepożądane reakcje w tkankach otaczających. Powikłania w stanie zdrowia
występują - i bardzo powoli postępują -zarówno u chorych na cukrzycę jak i w
procesie starzenia się; tak samo powoli, jak proces glikozylacji oraz proces
powstawania krzyżowych wiązań. Wystarczy kilka godzin, by uzyskać produkty
zwane AGE. Reakcja glikozylacji nie jest reakcją katalizowaną, a szybkość
jej przebiegu zależy głównie od dwóch czynników: stężenia substancji ze sobą
reagujących i czasu trwania kontaktu cząsteczek reagujących. Oba te czynniki
są bardzo podwyższone w przebiegu nie leczonej cukrzycy. W schorzeniu tym po
spożyciu węglowodanów w osoczu krwi szybko wzrasta stężenie cukru
resorbowanego z jelit. Bez podania insuliny, która przyspiesza zużycie
glukozy przez rozmaite tkanki i narządy ustroju, poziom glukozy we krwi
znacznie wzrasta i taki pozostaje przez kilka godzin. Są to warunki
sprzyjające glikozylacji białek ustrojowych. Ale chorzy na cukrzycę nie są
jedyną grupą ludzi narażonych na działanie wysokich stężeń glukozy. Każdy,
kto na pusty żołądek spożyje 50 gramów czystej glukozy (lub 3/4 tabliczki
czekolady czy 500 g soku owocowego), doprowadzi do znacznego wzrostu poziomu
glukozy we krwi. Zjawisko to opisywane jest graficznie "krzywa tolerancji
glukozy", która odzwierciedla jego przebieg w czasie (ryc. 2). Pod krzywą
znajduje się obszar zagrożenia glikozylacją. Zwiększa się on upływem lat,
poczynając od wieku średniego. Im jesteśmy starsi, tym dłużej narażeni
jesteśmy na przedłużone działanie glukozy i jej wyższe stężenie we krwi po
spożyciu cukru.
Tak więc glikozylacja jest potencjalnym zagrożeniem dla wielu z nas, nie
tylko tych, którzy chorują na cukrzycę. Jak dotąd jednak świat lekarski nie
bardzo się tą sprawą przejmował. Powszechnie bowiem przyjmowano, że
większość substancji białkowych jest stale zastępowana przez nowe cząsteczki
białka nie związanego z cząsteczkami glukozy. Jest to proces normalnego
"obrotu" biochemicznego białek, które nie przekroczyły drugiego stadium
glikozylacji, czyli nie przeszły w produkt reakcji Amadoriego. Ostatnie
badania wykazały jednak, że istnieją co najmniej dwa powody, dla których
zagrożenie glikozylacją należy traktować poważnie.
Po pierwsze, wiele białek przekształconych w produkt reakcji Amadoriego źle
funkcjonuje. Na przykład albumina, która jest istotnym składnikiem osocza
krwi, po glikozylacji traci zdolność wiązania wyższych (o długim łańcuchu)
kwasów tłuszczowych. Lipoproteiny - białka przenoszące cholesterol - które
uległy glikozylacji, nie są rozpoznawane przez receptory na powierzchni
komórek, Oba te fakty zaburzają przemianę substancji tłuszczowych i
cholesterolu i mogą prowadzić do rozwoju schorzenia naczyń wieńcowych serca.
Trzecim znanym skutkiem glikozylacji jest to, że immunoglobulina G, z której
zbudowane są najczęściej występujące w organizmie przeciwciała, gorzej wiąże
się i gorzej neutralizuje toksyny bakteryjne, np. streptolizynę.
Drugim powodem, dla którego należy liczyć się poważnie ze skutkami
glikozylacji, jest fakt, że niektóre białka cechuje znaczna trwałość. W tych
przypadkach biochemiczny obrót białek nie powoduje ich usuwania. Wówczas
produkty reakcji Amadoriego przechodzą w kompleksy AGE. Takimi białkami
czynnościowo niezmiernie ważnymi są: krystalina występująca w soczewce oka
oraz mielina, z której zbudowane są osłonki włókien nerwowych. Glikozylacja
mieliny może prowadzić do uszkodzenia nerwów, co zdarza się w przebiegu
cukrzycy, zaś glikozylacja krystaliny zmniejsza przezroczystość soczewki
oka. Przyczyną biofizyczną tych zmian jest fakt, że glikozylacja
jakiegokolwiek białka zaburza równowagę ładunków elektrycznych na
powierzchni białka, zmieniając tym samym jego powiązania z cząsteczkami wody
w środowisku, a także zmieniając interakcje z innymi związkami chemicznymi.
Cząsteczki krystaliny tworzą po glikozylacji słabo uwodnione kompleksy i
dlatego nieprzezroczyste. To prowadzi do powstawania zaćmy.
Specjaliści zajmujący się cukrzycą są szczególnie zainteresowani trzecim
długo żyjącym białkiem- Jest nim kolagen, białko wchodzące w skład skóry
właściwej, ścięgien i co najważniejsze - tzw. błon podstawowych. Jakość
struktury tych błon decyduje o selektywnym przenikaniu substancji przez
ścianę naczyń włosowatych, na przykład tych, od których zależy filtrowanie
krwi w nerkach. Te struktury bardzo często ulegają uszkodzeniu u chorych, u
których występują tzw. wtórne skutki cukrzycy, a także u ludzi w starszym
wieku. Kolagen wchodzący w skład struktury błon podstawowych naczyń
włosowatych wykazuje szczególną budowę. Tworzy mianowicie trójwymiarową sieć
o dużych okach, utrzymującą inne składniki błony podstawowej. Badania
laboratoryjne wykazały, że glikozylacja utrudnia powstawanie trójwymiarowych
sieci z tego kolagenu. Tak więc jest wysoce prawdopodobne, że spośród
wszystkich szkód, jakie glikozylacja może powodować W organizmie, ta jest
najgroźniejsza.

Najlepiej jest zapobiegać

Ale jak? Istnieje możliwość stworzenia leku, który by ochraniał narażone na
glikozylację grupy aminowe białek w pierwszym stopniu reakcji albo
zapobiegałby powstawaniu wiązań krzyżowych w trzecim stopniu. W badaniach
laboratoryjnych udaje się zapobiec pierwszemu stopniowi dzięki aspirynie.
Cząsteczka aspiryny przenosi swą grupę acetylową (CH3CO) na łańcuchy
białkowe, co częściowo zapobiega glikozylacji. Dlaczego tak się dzieje - nie
jest jak dotąd jasne. Nie polega to po prostu na wiązaniu się tych grup z
miejscami, które ulegną glikozylacji. Aspiryna jest w stanie uchronić białka
nawet w tym przypadku, gdy do glikozylacji dochodzi w innej części
cząsteczki białka niż ta,
którą aspiryna reaguje. Jakikolwiek jest ten mechanizm ochronny, białka
zmienione pod wpływem aspiryny nie tworzą krzyżowych wiązań, a to jest już
ogromnie ważne.
Kłopot polega na tym, że sama aspiryna także może powodować zmiany w
strukturze białek i inicjować destrukcyjne procesy. W każdym razie jednak
nie powoduje rozfałdowywania się łańcuchów polipeptydowych, z których białka
są zbudowane (jeden z rodzajów denaturacji białka), ani też mętnienia
soczewki oka. Co więcej - chroni ją przed zmętnieniem pod wpływem działania
cyjanków i niektórych cukrów.
Badania wykazały. że aspiryna zapobiega glikozylacji albumin. Potwierdzono
na materiale klinicznym ochronne działanie aspiryny w stosunku do białek
siatkówki i soczewki oka. Białka oka są niezmiernie użyteczne w badaniach
leków przeciw glikozylacji, ponieważ są to białka długo żyjące, a zmiany w
nich zachodzące kumulują się z upływem czasu. Zaćmę mogą powodować zmiany w
białku spowodowane przez różne chemicznie czynne substancje, niemniej jednak
zmiany wywołane przez glukozę stanowią przyczynę najczęstszą. Badacze z
Laboratorium Oftalmologicznego w Oksfordzie stwierdzili ostatnio korzystne
działanie zapobiegające powstawaniu zaćmy przez inny niż aspiryna lek - tzw.
ibuprofen. Jest to - tak jak aspiryna - lek przeciwzapalny.
Ibuprofen nie ma grup acetylowych nie może wywierać swego działania
ochronnego przez acetylowanie. Dlaczego więc wzbudził zainteresowanie
badaczy? Dr Edward Cotlier z Cornell University w Nowym Jorku
pierwszy -stwierdził, że aspiryna chroni przed zaćmą chorych leczonych na
gośćcowe zapalenie stawów. W Oksfordzie przeprowadzono badania porównawcze
dwóch grup pacjentów - tych, u których zaćma wystąpiła, i tych, u których do
tej zmiany nie doszło. Obie grupy dobrane były po względem wieku. Badania
przeprowadzono w celu stwierdzenia czynników ryzyka, które dotknęły jedną
grupę pacjentów, a oszczędziły drugą. Pytano również o leki, jakie pacjenci
pobierali. Z badań tych wynikało, że przed zaćmą chroni aspiryna,
paracetamol i ibuprofen.
Wyniki tych badań potwierdził dr Hockwin z Bonn. Zostały one także
potwierdzone w Indiach.
Nie sposób określić na czym polega wspólny mechanizm działania ochronnego
wymienionych leków, Najprawdopodobniej w efekcie końcowym zapobiegają one
glikozylacji białek soczewki oka. Aspiryna i ibuprofen pobudzają wydzielanie
insuliny, co obniża poziom glukozy w krwi. Byłoby interesujące przebadanie
efektu działania tych leków na inne białka, poza białkami soczewki.
Leki, które zapobiegają powstawaniu kompleksów AGE, zapewne blokują grupy
karbonylowe produktów reakcji Amadoriego. Takie działanie zapobiega
tworzeniu się wiązań krzyżowych z innymi białkami przez wiązanie się z ich
grupami aminowymi. Skuteczność przypisuje się lekom przeciwgośćcowym -
penicylaininie i aminogwanidynie. Badania przeprowadzone na szczurach
cierpiących na cukrzycę, którym podawano aninogwanidynę, wykazały. że u tak
leczonych zwierząt nie doszło do powstania wiązań krzyżowych w ścianie aorty
ani do pogrubienia błon podstawowych naczyń, co jest zjawiskiem typowym,
określanym jako powikłanie w przebiegu cukrzycy. Jak dotychczas jednak nie
wiadomo, w jaki sposób lek ten chroni przed skutkami glikozylacji.
Idea stworzenia leku zapobiegającego glikozylacji jest niezmiernie
atrakcyjna mógłby to być współczesny eliksir młodości, lek zapobiegający
wtórnym skutkom cukrzycy, a także oczywiście źródło niezmiernych dochodów
dla przemysłu farmaceutycznego. Niemniej jednak należy stwierdzić, że już
dzisiaj dysponujemy o wiele prostszym środkiem zapobiegającym
glikozylacji -jest nim po prostu zmniejszenie spożycia cukru.
Wzrosło ono niepomiernie w ciągu ostatnich 200 lat. W tym samym czasie
zwiększyła się częstotliwość występowania cukrzycy i choroby wieńcowej
serca. Chociaż ciągle trwa gorąca dyskusja na temat wpływu glukozy na
powstawanie zmian patologicznych, to zmiana w kształcie krzywych
ilustrujących tolerowanie glukozy jest bezdyskusyjna. Organizm nasz z
wiekiem nie może sobie poradzić z większą ilością spożywanego czystego
cukru. Poziom glukozy po spożyciu cukru gwałtownie wzrasta i przez ponad
godzinę pozostaje na wysokim poziomie. Tym dłużej, im jesteśmy starsi..

Zmienić zwyczaje dietetyczne

Głównym argumentem przeciwko spożywaniu słodyczy jest mechanizm glikozylacji
białek. Tylko pierwsza reakcja glikozylacji wymaga obecności wolnych
cząsteczek glukozy. Ponieważ drugi etap glikozylacji jest reakcją
nieodwracalną, produkt reakcji Amadoriego pozostaje w organizmie tak długo,
aż nie zostanie usunięty w procesie przebudowy danego białka. W przypadku
białek długo żyjących, jak np. kolagen występujący w błonach podstawowych,
produkt reakcji Amadoriego pozostaje wystarczająco długo, by wytworzyły się
wiązania krzyżowe i kompleksy
AGE.
Glukoza nie jest potrzebna ani do przekształcenia zasad Schiffa w produkty
reakcji Amadoriego, ani też dla przekształcenia tych produktów w kompleksy
AGE. Najprostszym dowodem na to jest dodanie białek do probówki zawierającej
roztwór glukozy. Jeżeli po pewnym czasie inkubacji usunie się z probówki
glukozę, produkty reakcji Amadoriego wytwarzają nadal wiązania krzyżowe. Co
więcej, proces ten ulega przyśpieszeniu. Wstępne badania dowodzą, że
podobnie dzieje się w organizmie człowieka. Krótkie narażenie organizmu na
nagły wzrost stężenia glukozy we krwi, np. po spożyciu na pusty żołądek
połowy tabliczki czekolady, powoduje powstanie wystarczającej ilości zasad
Schiffa, by przez następne kilka dni powstawały z nich produkty reakcji
Amadoriego. Jeżeli sprawa dotyczyć będzie długo żyjących białek, powstaną
kompleksy AGE. Tak więc, przenosząc wyniki badań laboratoryjnych do
praktyki, należy odradzać jedzenie słodyczy. Należy więc zalecić ludziom
wchodzącymi w wiek średni oraz ludziom w starszym wieku, by zmienili swe
zwyczaje dietetyczne i odżywiali się zgodnie ze wskazówkami, jakich udziela
się chorym na cukrzycę. Węglowodany powinny być spożywane wyłącznie w
mieszaninie z pokarmem białkowym tłuszczami i produktami włóknistymi. Nie
należy natomiast spożywać słodyczy, w szczególności na pusty żołądek.
Niebezpieczeństwo nie tkwi jedynie w cukrze buraczanym, czyli sacharozie.
Sacharoza jest dwucukrem, który
ulega w organizmie przekształceniu na cukry proste, glukozę i fruktozę. Oba
te cukry mają wolną grupę karbonylową potrzebną dla glikozylacji. Dr Suarez
z New York College zwrócił ostatnio uwagę na fruktozę jako związek chemiczny
warunkujący u ludzi proces glikozylacji. W próbówkach laboratoryjnych
fruktoza niszczy białka szybciej niż glukoza. Hemoglobina, białko
przenoszące tlen we krwi ulega reakcji glikozylacji pod wpływem fruktozy
pięć razy szybciej niż pod wpływem glukozy. W stosunku do albuminy
stwierdzono w obecności fruktozy 10-krotnie szybsze występowanie wiązań
krzyżowych. Zawartość fruktozy w pożywieniu rzadko może prowadzić do
podwyższenia poziomu fruktozy we krwi. Natomiast niektóre komórki naszego
organizmu potrafią przekształcać glukozę we fruktozę. Na skutek tego u
chorych na cukrzycę spotyka się podwyższone stężenie fruktozy w niektórych
tkankach, a mianowicie w soczewce oka i komórkach nerwowych. Gdybyśmy umieli
przeszkodzić takiemu przekształceniu zapobieglibyśmy efektom glikozylacji.
Prace nad procesem glikozylacji napotykają trudności metodyczne, dotyczące w
szczególności ilościowego określania szybkości powstawania produktów reakcji
i wiązań krzyżowych. Badania są w toku. Osoby z różnych przyczyn leczone
aspiryną zapewne korzystają przy tej okazji z jej działania zapobiegającego
procesowi glikozylacji. Najważniejsze jednak jest powstrzymywanie się od
spożywania słodyczy pomiędzy głównymi posiłkami dnia.

Oprac. K. O.

› Pokaż wiadomość z nagłówkami

Do góry

Zobacz także

2. Data: 2000-08-26 17:12:34

Temat: Re: Dlaczego Cukier szkodzi (specjalnie dla Cosy i Cienia, dla reszty rowniez ciekawe)
Od: c...@p...wp.pl szukaj wiadomości tego autora

In article <8o8lln$20cr$1@etna.ahoj.pl>,
"Jacek" <o...@p...com> wrote:
> Dlaczego cukier szkodzi?
>
> Gdy na pusty żo3ądek wypijesz dużą szklankę soku owoców albo zjesz kawa3ek
> czekolady, we krwi pojawia się ogromna ilość cukru. Im d3użej trwa taka
> sytuacja, tym gorzej dla bia3ek. Coraz więcej jest dowodów na to, że cukier
> poważnie uszkadza d3ugo żyjące bia3ka ustroju - twierdzą .". lamach "New
> Scientist" dr Anna Furth z Oxford Rtsearch Unit i dr John f3arding z
> Laboratorium Oftalmologicznego Uniwersytetu w Oksfordzie.
>
> Gdy wleje się roztwór bia3ek do stężonego roztworu cukru, cukier powoli
> wiąże się z bia3kami, zmieniając na trwa3e strukturę ich cząsteczek, a
> wskutek tego niszczy ich funkcje. Zainteresowanie zjawiskiem wiązania się
> bia3ka z cukrem, czyli reakcją glikozylacji, wynik3o z badań w przemyśle
> spożywczym. Bia3ka zmienione reakcją wiązania się z cukrem po pewnym czasie
> stają się żó3tobrunatne. Tak zmienione mają mniejszą wartość odżywczą i
> odstręczają swym wyglądem. Z biegiem lat i my stajemy się coraz bardziej
> żó3tobrunatni. Jest to efekt starzenia się. Nadmiar cukru w pożywieniu
> powoli atakuje i niszczy bia3ka naszego organizmu. Zapewne znajdziemy na to
> lekarstwo, ale najlepszą radą, dobrą dla wszystkich, nawet tych, którzy nie
> są chorzy na cukrzycę, jest unikanie jedzenia s3odyczy na pusty żo3ądek.
> Najbardziej przekonywającym przyk3adem glikozylacji bia3ek są zmiany
> zachodzące w bia3kach soczewki oka. Gdy umieści się wypreparowaną soczewkę
> ludzkiego oka w stężonym roztworze glukozy, mętnieje i upodabnia się do
> soczewki oka dotkniętego zaćmą. Cukrzyca jest chorobą, która takie w3aśnie
> zmiany wywo3uje w organizmie, ponieważ w przebiegu tego schorzenia wzrasta
> poziom glukozy we krwi. U chorych na cukrzycę katarakta występuje co
> najmniej 5 razy częściej niż u reszty populacji, większa też jest sk3onność
> do miażdżycy naczyń tętniczych, a także do powik3ań w czynności nerek i
> uk3adu krążenia. We wszystkich tych powik3aniach związanych z cukrzycą mamy
> najprawdopodobniej do czynienia z efektem glikozylacji bia3ek.
>
> Nieodwracalne reakcje
>
> Glikozylowane bia3ka bardzo różnią się od bia3ek normalnych, a także od
> normalnie występujących nieszkodliwych glikoprotein. Wprawdzie również w
> glikoproteinach do cząsteczek bia3ka są doczepiane cząsteczki cukrów, ale ta
> reakcja jest starannie kontrolowana w procesie syntezy przez reakcje
> enzymatyczne. Glikozylacja natomiast występuje spontanicznie, a jej szybkość
> zależy g3ównie od stężenia cukru. Reakcja ta zachodzi w obecności każdego
> cukru, który ma wolną grupę karbonylową (C=O) Najczęściej mamy do czynienia
> z reakcją powodowaną przez cząsteczki glukozy. Tylko dwa typy grup
> chemicznych występujących w cząsteczkach aminokwasów, z których zbudowane są
> bia3ka, ulegają glikozylacji: wolne grupy aminowe lizyny i tak zwana końcowa
> grupa aminowa na aminowym końcu 3ańcucha bia3kowego. Jeszcze w 1912 r.
> Francuz Louis Maillard pracowa3 nad trójstopniową reakcją prowadzącą do
> zbrązowienia bia3ek pod wp3ywem kontaktu z cukrami. Pierwszy stopień reakcji
> daje produkt zwany zasadą Schiffa; ta reakcja jest 3atwo odwracalna po
> prostu przez obniżenia stężenia glukozy. Część jednak zasad Schiffa
> przechodzi w tzw. produkt reakcji Amadoriego, stanowiący wysoce niepożądany
> związek chemiczny, z wolną, chemicznie reagującą grupą karbonylową. Produkt
> reakcji Amadoriego wchodzi w reakcję z aminokwasami występującymi na innych,
> nie zmienionych jeszcze cząsteczkach bia3ek, Tworzą się wiązania krzyżowe i
> powstają nieodwracalne duże kompleksy, z3ożone z wielu cząsteczek bia3ek.
> Przez chemików zajmujących się produktami żywnościowymi zosta3y one nazwane
> agregatami Maillarda, zaś przez diabetologów związkami AGE (od ang. advanced
> glycation end products). W nazwie tej zawarta jest informacja, że związki te
> nieuchronnie powstają z up3ywem czasu. Mogą one być w ustroju pożerane przez
> komórki zwane makrofagami, lecz zjawisko to może jednak wywo3ać uboczne,
> niepożądane reakcje w tkankach otaczających. Powik3ania w stanie zdrowia
> występują - i bardzo powoli postępują -zarówno u chorych na cukrzycę jak i w
> procesie starzenia się; tak samo powoli, jak proces glikozylacji oraz proces
> powstawania krzyżowych wiązań. Wystarczy kilka godzin, by uzyskać produkty
> zwane AGE. Reakcja glikozylacji nie jest reakcją katalizowaną, a szybkość
> jej przebiegu zależy g3ównie od dwóch czynników: stężenia substancji ze sobą
> reagujących i czasu trwania kontaktu cząsteczek reagujących. Oba te czynniki
> są bardzo podwyższone w przebiegu nie leczonej cukrzycy. W schorzeniu tym po
> spożyciu węglowodanów w osoczu krwi szybko wzrasta stężenie cukru
> resorbowanego z jelit. Bez podania insuliny, która przyspiesza zużycie
> glukozy przez rozmaite tkanki i narządy ustroju, poziom glukozy we krwi
> znacznie wzrasta i taki pozostaje przez kilka godzin. Są to warunki
> sprzyjające glikozylacji bia3ek ustrojowych. Ale chorzy na cukrzycę nie są
> jedyną grupą ludzi narażonych na dzia3anie wysokich stężeń glukozy. Każdy,
> kto na pusty żo3ądek spożyje 50 gramów czystej glukozy (lub 3/4 tabliczki
> czekolady czy 500 g soku owocowego), doprowadzi do znacznego wzrostu poziomu
> glukozy we krwi. Zjawisko to opisywane jest graficznie "krzywa tolerancji
> glukozy", która odzwierciedla jego przebieg w czasie (ryc. 2). Pod krzywą
> znajduje się obszar zagrożenia glikozylacją. Zwiększa się on up3ywem lat,
> poczynając od wieku średniego. Im jesteśmy starsi, tym d3użej narażeni
> jesteśmy na przed3użone dzia3anie glukozy i jej wyższe stężenie we krwi po
> spożyciu cukru.
> Tak więc glikozylacja jest potencjalnym zagrożeniem dla wielu z nas, nie
> tylko tych, którzy chorują na cukrzycę. Jak dotąd jednak świat lekarski nie
> bardzo się tą sprawą przejmowa3. Powszechnie bowiem przyjmowano, że
> większość substancji bia3kowych jest stale zastępowana przez nowe cząsteczki
> bia3ka nie związanego z cząsteczkami glukozy. Jest to proces normalnego
> "obrotu" biochemicznego bia3ek, które nie przekroczy3y drugiego stadium
> glikozylacji, czyli nie przesz3y w produkt reakcji Amadoriego. Ostatnie
> badania wykaza3y jednak, że istnieją co najmniej dwa powody, dla których
> zagrożenie glikozylacją należy traktować poważnie.
> Po pierwsze, wiele bia3ek przekszta3conych w produkt reakcji Amadoriego *le
> funkcjonuje. Na przyk3ad albumina, która jest istotnym sk3adnikiem osocza
> krwi, po glikozylacji traci zdolność wiązania wyższych (o d3ugim 3ańcuchu)
> kwasów t3uszczowych. Lipoproteiny - bia3ka przenoszące cholesterol - które
> uleg3y glikozylacji, nie są rozpoznawane przez receptory na powierzchni
> komórek, Oba te fakty zaburzają przemianę substancji t3uszczowych i
> cholesterolu i mogą prowadzić do rozwoju schorzenia naczyń wieńcowych serca.
> Trzecim znanym skutkiem glikozylacji jest to, że immunoglobulina G, z której
> zbudowane są najczęściej występujące w organizmie przeciwcia3a, gorzej wiąże
> się i gorzej neutralizuje toksyny bakteryjne, np. streptolizynę.
> Drugim powodem, dla którego należy liczyć się poważnie ze skutkami
> glikozylacji, jest fakt, że niektóre bia3ka cechuje znaczna trwa3ość. W tych
> przypadkach biochemiczny obrót bia3ek nie powoduje ich usuwania. Wówczas
> produkty reakcji Amadoriego przechodzą w kompleksy AGE. Takimi bia3kami
> czynnościowo niezmiernie ważnymi są: krystalina występująca w soczewce oka
> oraz mielina, z której zbudowane są os3onki w3ókien nerwowych. Glikozylacja
> mieliny może prowadzić do uszkodzenia nerwów, co zdarza się w przebiegu
> cukrzycy, zaś glikozylacja krystaliny zmniejsza przezroczystość soczewki
> oka. Przyczyną biofizyczną tych zmian jest fakt, że glikozylacja
> jakiegokolwiek bia3ka zaburza równowagę 3adunków elektrycznych na
> powierzchni bia3ka, zmieniając tym samym jego powiązania z cząsteczkami wody
> w środowisku, a także zmieniając interakcje z innymi związkami chemicznymi.
> Cząsteczki krystaliny tworzą po glikozylacji s3abo uwodnione kompleksy i
> dlatego nieprzezroczyste. To prowadzi do powstawania zaćmy.
> Specjaliści zajmujący się cukrzycą są szczególnie zainteresowani trzecim
> d3ugo żyjącym bia3kiem- Jest nim kolagen, bia3ko wchodzące w sk3ad skóry
> w3aściwej, ścięgien i co najważniejsze - tzw. b3on podstawowych. Jakość
> struktury tych b3on decyduje o selektywnym przenikaniu substancji przez
> ścianę naczyń w3osowatych, na przyk3ad tych, od których zależy filtrowanie
> krwi w nerkach. Te struktury bardzo często ulegają uszkodzeniu u chorych, u
> których występują tzw. wtórne skutki cukrzycy, a także u ludzi w starszym
> wieku. Kolagen wchodzący w sk3ad struktury b3on podstawowych naczyń
> w3osowatych wykazuje szczególną budowę. Tworzy mianowicie trójwymiarową sieć
> o dużych okach, utrzymującą inne sk3adniki b3ony podstawowej. Badania
> laboratoryjne wykaza3y, że glikozylacja utrudnia powstawanie trójwymiarowych
> sieci z tego kolagenu. Tak więc jest wysoce prawdopodobne, że spośród
> wszystkich szkód, jakie glikozylacja może powodować W organizmie, ta jest
> najgro*niejsza.
>
> Najlepiej jest zapobiegać
>
> Ale jak? Istnieje możliwość stworzenia leku, który by ochrania3 narażone na
> glikozylację grupy aminowe bia3ek w pierwszym stopniu reakcji albo
> zapobiega3by powstawaniu wiązań krzyżowych w trzecim stopniu. W badaniach
> laboratoryjnych udaje się zapobiec pierwszemu stopniowi dzięki aspirynie.
> Cząsteczka aspiryny przenosi swą grupę acetylową (CH3CO) na 3ańcuchy
> bia3kowe, co częściowo zapobiega glikozylacji. Dlaczego tak się dzieje - nie
> jest jak dotąd jasne. Nie polega to po prostu na wiązaniu się tych grup z
> miejscami, które ulegną glikozylacji. Aspiryna jest w stanie uchronić bia3ka
> nawet w tym przypadku, gdy do glikozylacji dochodzi w innej części
> cząsteczki bia3ka niż ta,
> którą aspiryna reaguje. Jakikolwiek jest ten mechanizm ochronny, bia3ka
> zmienione pod wp3ywem aspiryny nie tworzą krzyżowych wiązań, a to jest już
> ogromnie ważne.
> K3opot polega na tym, że sama aspiryna także może powodować zmiany w
> strukturze bia3ek i inicjować destrukcyjne procesy. W każdym razie jednak
> nie powoduje rozfa3dowywania się 3ańcuchów polipeptydowych, z których bia3ka
> są zbudowane (jeden z rodzajów denaturacji bia3ka), ani też mętnienia
> soczewki oka. Co więcej - chroni ją przed zmętnieniem pod wp3ywem dzia3ania
> cyjanków i niektórych cukrów.
> Badania wykaza3y. że aspiryna zapobiega glikozylacji albumin. Potwierdzono
> na materiale klinicznym ochronne dzia3anie aspiryny w stosunku do bia3ek
> siatkówki i soczewki oka. Bia3ka oka są niezmiernie użyteczne w badaniach
> leków przeciw glikozylacji, ponieważ są to bia3ka d3ugo żyjące, a zmiany w
> nich zachodzące kumulują się z up3ywem czasu. Zaćmę mogą powodować zmiany w
> bia3ku spowodowane przez różne chemicznie czynne substancje, niemniej jednak
> zmiany wywo3ane przez glukozę stanowią przyczynę najczęstszą. Badacze z
> Laboratorium Oftalmologicznego w Oksfordzie stwierdzili ostatnio korzystne
> dzia3anie zapobiegające powstawaniu zaćmy przez inny niż aspiryna lek - tzw.
> ibuprofen. Jest to - tak jak aspiryna - lek przeciwzapalny.
> Ibuprofen nie ma grup acetylowych nie może wywierać swego dzia3ania
> ochronnego przez acetylowanie. Dlaczego więc wzbudzi3 zainteresowanie
> badaczy? Dr Edward Cotlier z Cornell University w Nowym Jorku
> pierwszy -stwierdzi3, że aspiryna chroni przed zaćmą chorych leczonych na
> gośćcowe zapalenie stawów. W Oksfordzie przeprowadzono badania porównawcze
> dwóch grup pacjentów - tych, u których zaćma wystąpi3a, i tych, u których do
> tej zmiany nie dosz3o. Obie grupy dobrane by3y po względem wieku. Badania
> przeprowadzono w celu stwierdzenia czynników ryzyka, które dotknę3y jedną
> grupę pacjentów, a oszczędzi3y drugą. Pytano również o leki, jakie pacjenci
> pobierali. Z badań tych wynika3o, że przed zaćmą chroni aspiryna,
> paracetamol i ibuprofen.
> Wyniki tych badań potwierdzi3 dr Hockwin z Bonn. Zosta3y one także
> potwierdzone w Indiach.
> Nie sposób określić na czym polega wspólny mechanizm dzia3ania ochronnego
> wymienionych leków, Najprawdopodobniej w efekcie końcowym zapobiegają one
> glikozylacji bia3ek soczewki oka. Aspiryna i ibuprofen pobudzają wydzielanie
> insuliny, co obniża poziom glukozy w krwi. By3oby interesujące przebadanie
> efektu dzia3ania tych leków na inne bia3ka, poza bia3kami soczewki.
> Leki, które zapobiegają powstawaniu kompleksów AGE, zapewne blokują grupy
> karbonylowe produktów reakcji Amadoriego. Takie dzia3anie zapobiega
> tworzeniu się wiązań krzyżowych z innymi bia3kami przez wiązanie się z ich
> grupami aminowymi. Skuteczność przypisuje się lekom przeciwgośćcowym -
> penicylaininie i aminogwanidynie. Badania przeprowadzone na szczurach
> cierpiących na cukrzycę, którym podawano aninogwanidynę, wykaza3y. że u tak
> leczonych zwierząt nie dosz3o do powstania wiązań krzyżowych w ścianie aorty
> ani do pogrubienia b3on podstawowych naczyń, co jest zjawiskiem typowym,
> określanym jako powik3anie w przebiegu cukrzycy. Jak dotychczas jednak nie
> wiadomo, w jaki sposób lek ten chroni przed skutkami glikozylacji.
> Idea stworzenia leku zapobiegającego glikozylacji jest niezmiernie
> atrakcyjna móg3by to być wspó3czesny eliksir m3odości, lek zapobiegający
> wtórnym skutkom cukrzycy, a także oczywiście *ród3o niezmiernych dochodów
> dla przemys3u farmaceutycznego. Niemniej jednak należy stwierdzić, że już
> dzisiaj dysponujemy o wiele prostszym środkiem zapobiegającym
> glikozylacji -jest nim po prostu zmniejszenie spożycia cukru.
> Wzros3o ono niepomiernie w ciągu ostatnich 200 lat. W tym samym czasie
> zwiększy3a się częstotliwość występowania cukrzycy i choroby wieńcowej
> serca. Chociaż ciągle trwa gorąca dyskusja na temat wp3ywu glukozy na
> powstawanie zmian patologicznych, to zmiana w kszta3cie krzywych
> ilustrujących tolerowanie glukozy jest bezdyskusyjna. Organizm nasz z
> wiekiem nie może sobie poradzić z większą ilością spożywanego czystego
> cukru. Poziom glukozy po spożyciu cukru gwa3townie wzrasta i przez ponad
> godzinę pozostaje na wysokim poziomie. Tym d3użej, im jesteśmy starsi..
>
> Zmienić zwyczaje dietetyczne
>
> G3ównym argumentem przeciwko spożywaniu s3odyczy jest mechanizm glikozylacji
> bia3ek. Tylko pierwsza reakcja glikozylacji wymaga obecności wolnych
> cząsteczek glukozy. Ponieważ drugi etap glikozylacji jest reakcją
> nieodwracalną, produkt reakcji Amadoriego pozostaje w organizmie tak d3ugo,
> aż nie zostanie usunięty w procesie przebudowy danego bia3ka. W przypadku
> bia3ek d3ugo żyjących, jak np. kolagen występujący w b3onach podstawowych,
> produkt reakcji Amadoriego pozostaje wystarczająco d3ugo, by wytworzy3y się
> wiązania krzyżowe i kompleksy
> AGE.
> Glukoza nie jest potrzebna ani do przekszta3cenia zasad Schiffa w produkty
> reakcji Amadoriego, ani też dla przekszta3cenia tych produktów w kompleksy
> AGE. Najprostszym dowodem na to jest dodanie bia3ek do probówki zawierającej
> roztwór glukozy. Jeżeli po pewnym czasie inkubacji usunie się z probówki
> glukozę, produkty reakcji Amadoriego wytwarzają nadal wiązania krzyżowe. Co
> więcej, proces ten ulega przyśpieszeniu. Wstępne badania dowodzą, że
> podobnie dzieje się w organizmie cz3owieka. Krótkie narażenie organizmu na
> nag3y wzrost stężenia glukozy we krwi, np. po spożyciu na pusty żo3ądek
> po3owy tabliczki czekolady, powoduje powstanie wystarczającej ilości zasad
> Schiffa, by przez następne kilka dni powstawa3y z nich produkty reakcji
> Amadoriego. Jeżeli sprawa dotyczyć będzie d3ugo żyjących bia3ek, powstaną
> kompleksy AGE. Tak więc, przenosząc wyniki badań laboratoryjnych do
> praktyki, należy odradzać jedzenie s3odyczy. Należy więc zalecić ludziom
> wchodzącymi w wiek średni oraz ludziom w starszym wieku, by zmienili swe
> zwyczaje dietetyczne i odżywiali się zgodnie ze wskazówkami, jakich udziela
> się chorym na cukrzycę. Węglowodany powinny być spożywane wy3ącznie w
> mieszaninie z pokarmem bia3kowym t3uszczami i produktami w3óknistymi. Nie
> należy natomiast spożywać s3odyczy, w szczególności na pusty żo3ądek.
> Niebezpieczeństwo nie tkwi jedynie w cukrze buraczanym, czyli sacharozie.
> Sacharoza jest dwucukrem, który
> ulega w organizmie przekszta3ceniu na cukry proste, glukozę i fruktozę. Oba
> te cukry mają wolną grupę karbonylową potrzebną dla glikozylacji. Dr Suarez
> z New York College zwróci3 ostatnio uwagę na fruktozę jako związek chemiczny
> warunkujący u ludzi proces glikozylacji. W próbówkach laboratoryjnych
> fruktoza niszczy bia3ka szybciej niż glukoza. Hemoglobina, bia3ko
> przenoszące tlen we krwi ulega reakcji glikozylacji pod wp3ywem fruktozy
> pięć razy szybciej niż pod wp3ywem glukozy. W stosunku do albuminy
> stwierdzono w obecności fruktozy 10-krotnie szybsze występowanie wiązań
> krzyżowych. Zawartość fruktozy w pożywieniu rzadko może prowadzić do
> podwyższenia poziomu fruktozy we krwi. Natomiast niektóre komórki naszego
> organizmu potrafią przekszta3cać glukozę we fruktozę. Na skutek tego u
> chorych na cukrzycę spotyka się podwyższone stężenie fruktozy w niektórych
> tkankach, a mianowicie w soczewce oka i komórkach nerwowych. Gdybyśmy umieli
> przeszkodzić takiemu przekszta3ceniu zapobieglibyśmy efektom glikozylacji.
> Prace nad procesem glikozylacji napotykają trudności metodyczne, dotyczące w
> szczególności ilościowego określania szybkości powstawania produktów reakcji
> i wiązań krzyżowych. Badania są w toku. Osoby z różnych przyczyn leczone
> aspiryną zapewne korzystają przy tej okazji z jej dzia3ania zapobiegającego
> procesowi glikozylacji. Najważniejsze jednak jest powstrzymywanie się od
> spożywania s3odyczy pomiędzy g3ównymi posi3kami dnia.
>
> Oprac. K. O.
>

I wszystko sie zgadza. Tyle, ze nie jest to wcale dowod na szkodliwe
dzialanie cukrow. jest to dowod na to, ze zywienie powinno byc racjonalne
i weglowodany w diecie powinny byc przyjmowane w kilku glownych
posilkach, a nie wiekszosc w jednym, i powinny byc przyjmowane w postaci
zlozonej, a nie prostych cukrow. A artykulow naukowych jest na ten temat
znacznie wiecej i w znacznie powazniejszych czasopismach niz New
Scientist, ktory zreszta nie jest czasopismem naukowym, ale popularno-
przegladowym.
Poza tym w tym artykule jest kilka niescislosci. Napisze tylko o jednej z
nich. Otoz autorzy wspominaja, ze niektore komorki naszego organizmu maja
mozliwosc przeksztalcania glukozy we fruktoze. tak sie sklada, ze
wiekszosc ta mozliwosc ma, a tylko niektore nie. Nadmiar fruktozy jest
rzeczywiscie szkodliwy, ale w nadmiernych ilosciach wystepuje ona tylko w
sztucznie dosladzanych produktach (w dosladzaniu stosuje sie glownie
sacharoze lub czysta fruktoze). Sama fruktoza jest niezbednym skladnikiem
naszego organizmu i bierze udzial w syntezie chociazby kwasu
hialuronowego, podstawowego 'kleju' spajajacego nasze tkanki.

Jacku, jak do tej pory cytujesz prace, ktore rzeczywiscie wskazuja na
potrzebe racjonalnego zywienia. Tyle, ze nie ma w nich nic co by
wskazywalo na korzysc diety optymalnej.

Cien

Sent via Deja.com http://www.deja.com/
Before you buy.

› Pokaż wiadomość z nagłówkami

Do góry

3. Data: 2000-08-26 17:30:52

Temat: Re: Dlaczego Cukier szkodzi (specjalnie dla Cosy i Cienia, dla reszty rowniez ciekawe)
Od: "Jacek" <o...@p...com> szukaj wiadomości tego autora

<c...@p...wp.pl> wrote in message news:8o8tpl$u84$1@nnrp1.deja.com...
> Jacku, jak do tej pory cytujesz prace, ktore rzeczywiscie wskazuja na
> potrzebe racjonalnego zywienia. Tyle, ze nie ma w nich nic co by
> wskazywalo na korzysc diety optymalnej.
>

Bo takich jawnie nikt nie napisał, wiesz już dlaczego.
z tego artykułu oczywiscie można wysnuć wniosek że dieta japońska czyli
węglowodany złożone i białko jest świetna.

I tak faktycznie jest.
Jest zdrowa, bo nie daje tych wszystkich chorb jakie są efektem
współczesnego przesłodzonego (cukrami prostymi) życia.
I o ile wiele da się osiągnąć dietą japońską to są o wiele większe korzyści,
które odnosi się na DO.
O nich zbyt jawnie nie bedę pisał bo i tak mi nikt nie uwierzy.
Ale po roku czy dwóch stosowania DO stają się oczywiste.
Ale to już kolejny stopień wtajemniczenia dostępny tylko niektórym :)
Pozdrawiam
Jacek

> Cien
>
>
> Sent via Deja.com http://www.deja.com/
> Before you buy.

› Pokaż wiadomość z nagłówkami

Do góry

4. Data: 2000-08-27 13:47:53

Temat: Odp: Dlaczego Cukier szkodzi (specjalnie dla Cosy i Cienia, dla reszty rowniez ciekawe)
Od: "Kamil Nowak" <k...@d...com> szukaj wiadomości tego autora

Użytkownik <c...@p...wp.pl> w wiadomości do grup dyskusyjnych
napisał:8o8tpl$u84$...@n...deja.com...
> In article <8o8lln$20cr$1@etna.ahoj.pl>,

Czlowieku! Przegioles z tym cytowaniem. Wycinaj cytaty jak sie tylko da.
Pamietaj o modemowcach, ktorzy za twoje lenistwo musza placic!

pozdrawiam
Kamil Nowak

› Pokaż wiadomość z nagłówkami

Do góry