Mariusz Krawiec wrote:

> Gdy temperatura spadnie priony wroca do poprzedniej konformacji.

Mozliwe, ze moje przemyslenia na ten temat zawieraja jakis blad logiczny,
ktorego nie potrafie w tej chwili zauwayc. Bede wdzieczny za pomoc.

Bialka prionowe wystepuja takze w zdrowych komorkach, tyle ze sa wrazliwe
na proteazy - tzw. forma PrP(c). Za chorobe odpowiedzialna jest forma
odporna na proteazy - PrP(Sc). Wystepowanie tej ostatniej formy moze byc
spowodowane obecnoscia mutacji, ale istnieje tez inny mechanizm jej
powstawania, ktory polega na tym, ze pod wplywem PrP(Sc) bialko PrP(c)
zmienia swa konformacje przestrzenna i zmienia sie w PrP(Sc). W ten
oryginalny sposob ma dochodzic do "namnazania sie" prionow. W
zainfekowanym organizmie zdecydowana wiekszosc bialek prionowych musza wiec
stanowic te, w ktorych sekwencja aminokwasow jest "normalna", czyli po
denaturacji i renaturacji powinny one powrocic do poczatkowej
"niezjadliwej" postaci PrP(c) (gdyby bylo inaczej musielibysmy sie zarazic
choroba jedzac gotowane mieso ze zdrowych zwierzat). Oznaczaloby to, ze w
gotowanym miesie ktore jemy niebezpieczne sa tylko oryginalne "zmutowane"
czasteczki PrP(Sc), a nie pojawiajace sie pod ich wplywem warianty
konformacyjne niezmutowanych czasteczek. Moje pytania brzmia: z jaka
wydajnoscia zachodzi ewentualna transformacja PrP(c)->PrP(Sc) w gotowanym
miesie, gdzie komorki sa martwe, a wiekszosc bialek jest zdenaturowana? Czy
w wyniku kilkukrotnego przenoszenia choroby w ten sposob dochodzi do
stopniowego "rozcienczenia" oryginalnych zmutowanych wariantow PrP(Sc), co
sprawialoby ze w ktoryms momencie gotowanie miesa zaczeloby byc skuteczna
forma eliminowania prionow? Czy odpornosc prionow na gotowanie nie wiaze
sie jednak raczej z wieksza termostabilnoscia konformacji PrP(Sc) (bez
wzgledu na sekwencje aminokwasowa bialka), a jesli tak, to czy gotujac
mieso w podwyzszonej temperaturze (np 120-130 C) nie mozna by calkowicie
zneutralizowac prionow?

Pozdrawiam,

Michal