Path: news-archive.icm.edu.pl!pingwin.icm.edu.pl!mat.uni.torun.pl!news.man.torun.pl!n
ews.man.poznan.pl!news.ipartners.pl!news1.ebone.net!news.ebone.net!sunqbc.risq.
qc.ca!news.maxwell.syr.edu!newsfeed.skycache.com!Cidera!mencken.net.nih.gov!not
-for-mail
Reply-To: "Agnieszka Szalewska" <s...@e...nih.gov>
From: "Agnieszka Szalewska" <s...@e...nih.gov>
Newsgroups: pl.sci.medycyna
References: <90bt28$i8m$1@info.cyf-kr.edu.pl> <90c2hc$vpg$1@nnrp1.deja.com>
<3...@p...onet.pl> <3...@c...edu>
<3...@j...edu>
Subject: Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Lines: 69
X-Priority: 3
X-MSMail-Priority: Normal
X-Newsreader: Microsoft Outlook Express 5.00.2314.1300
X-MimeOLE: Produced By Microsoft MimeOLE V5.00.2314.1300
Message-ID: <EJcX5.79$cU4.23172@mencken.net.nih.gov>
Date: Tue, 5 Dec 2000 16:13:49 -0700
NNTP-Posting-Host: 128.231.120.25
X-Trace: mencken.net.nih.gov 976050148 128.231.120.25 (Tue, 05 Dec 2000 16:02:28 EST)
NNTP-Posting-Date: Tue, 05 Dec 2000 16:02:28 EST
Xref: news-archive.icm.edu.pl pl.sci.medycyna:37342
Ukryj nagłówki
Michal Milewski <m...@j...edu> wrote in message
news:3A2D2F4D.39E171DB@jhmi.edu...
> Mariusz Krawiec wrote:
>
> > Gdy temperatura spadnie priony wroca do poprzedniej konformacji.
>
> Mozliwe, ze moje przemyslenia na ten temat zawieraja jakis blad logiczny,
> ktorego nie potrafie w tej chwili zauwayc. Bede wdzieczny za pomoc.
>
> Bialka prionowe wystepuja takze w zdrowych komorkach, tyle ze sa wrazliwe
> na proteazy - tzw. forma PrP(c). Za chorobe odpowiedzialna jest forma
> odporna na proteazy - PrP(Sc). Wystepowanie tej ostatniej formy moze byc
> spowodowane obecnoscia mutacji, ale istnieje tez inny mechanizm jej
> powstawania, ktory polega na tym, ze pod wplywem PrP(Sc) bialko PrP(c)
> zmienia swa konformacje przestrzenna i zmienia sie w PrP(Sc). W ten
> oryginalny sposob ma dochodzic do "namnazania sie" prionow. W
> zainfekowanym organizmie zdecydowana wiekszosc bialek prionowych musza
wiec
> stanowic te, w ktorych sekwencja aminokwasow jest "normalna", czyli po
> denaturacji i renaturacji powinny one powrocic do poczatkowej
> "niezjadliwej" postaci PrP(c) (gdyby bylo inaczej musielibysmy sie zarazic
> choroba jedzac gotowane mieso ze zdrowych zwierzat).
oczywiscie. Sama denaturacja PrP(c) nie spowoduje jego przemiany w PrP(Sc).
Musi byc, albo mutacja wlasne, albo wlasnie infekcyjny prion dostarczony z
zewnatrz...
Oznaczaloby to, ze w
> gotowanym miesie ktore jemy niebezpieczne sa tylko oryginalne "zmutowane"
> czasteczki PrP(Sc), a nie pojawiajace sie pod ich wplywem warianty
> konformacyjne niezmutowanych czasteczek. Moje pytania brzmia: z jaka
> wydajnoscia zachodzi ewentualna transformacja PrP(c)->PrP(Sc) w gotowanym
> miesie, gdzie komorki sa martwe, a wiekszosc bialek jest zdenaturowana?
niestety nie pamietam..zajrzalam do medline, ale tam jest wielka kupa
literatury do przekopania sie.
Czy
> w wyniku kilkukrotnego przenoszenia choroby w ten sposob dochodzi do
> stopniowego "rozcienczenia" oryginalnych zmutowanych wariantow PrP(Sc), co
> sprawialoby ze w ktoryms momencie gotowanie miesa zaczeloby byc skuteczna
> forma eliminowania prionow?
nie sadze. Pasazowanie, czyli wlasnie przenoszenie sie choroby z organizmu
do organizmu nie zmniejszalo infekcyjnosci prionow
Czy odpornosc prionow na gotowanie nie wiaze
> sie jednak raczej z wieksza termostabilnoscia konformacji PrP(Sc) (bez
> wzgledu na sekwencje aminokwasowa bialka), a jesli tak, to czy gotujac
> mieso w podwyzszonej temperaturze (np 120-130 C) nie mozna by calkowicie
> zneutralizowac prionow?
Nie. priony sa wybitnie termostabilne, znaczy renaturujace sie pieknie. I
nawet podgrzanie do 300-350C nie niszczy ich...
>
Wlasnie sobie z znajomymi biologami prze serniku (bardzo apetyczny temat,
nieprawdaz?;-)) pogadalam o prionach, i sa zgodni wzgledem tej
termostabilnosci. Jak rowniez wedle tego, ze jak dotycchczas nie jest jasne
w jaki sposob bialko, jakim niewatpliwie prion jest, dostaje sie "w
calosci" do komorek..
Uklony
Agnieszka
|