Path: news-archive.icm.edu.pl!pingwin.icm.edu.pl!warszawa.rmf.pl!news.rmf.pl!waszyngt
on.rmf.pl!not-for-mail
From: Michal Milewski <m...@j...edu>
Newsgroups: pl.sci.medycyna
Subject: Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Date: Tue, 05 Dec 2000 17:33:12 -0500
Organization: RMF FM Waszyngton
Lines: 57
Message-ID: <3...@j...edu>
References: <90bt28$i8m$1@info.cyf-kr.edu.pl> <90c2hc$vpg$1@nnrp1.deja.com>
<3...@p...onet.pl> <3...@c...edu>
<3...@j...edu> <EJcX5.79$cU4.23172@mencken.net.nih.gov>
NNTP-Posting-Host: grclabgraphics.marburg1.jhmi.edu
Mime-Version: 1.0
Content-Type: text/plain; charset=iso-8859-2
Content-Transfer-Encoding: 7bit
X-Mailer: Mozilla 4.61 [en] (Win98; U)
X-Accept-Language: en
Xref: news-archive.icm.edu.pl pl.sci.medycyna:37347
Ukryj nagłówki
Agnieszka Szalewska wrote:
>
> Michal Milewski <m...@j...edu> wrote in message
> Czy
> > w wyniku kilkukrotnego przenoszenia choroby w ten sposob dochodzi do
> > stopniowego "rozcienczenia" oryginalnych zmutowanych wariantow PrP(Sc), co
> > sprawialoby ze w ktoryms momencie gotowanie miesa zaczeloby byc skuteczna
> > forma eliminowania prionow?
>
> nie sadze. Pasazowanie, czyli wlasnie przenoszenie sie choroby z organizmu
> do organizmu nie zmniejszalo infekcyjnosci prionow
Chodzilo mi nie tyle o infekcyjnosc po samym pasazowaniu, co o odpornosc
prionow na temperature po wielokrotnych pasazach. Wyobrazmy sobie taka
teoretyczna sytuacje, ze mamy 10 infekcyjnych zmutowanych czasteczek
PrP(Sc), ktorymi zarazamy badany organizm. Na skutek oddzialywania z
komorkowymi PrP(c) dochodzi do powstania ogromnej ilosci PrP(Sc), ktore
jednak nie zawieraja mutacji w sekwencji aminokwasowej (bede je dalej
nazywal "niezmutowanymi"). Wazne jest to, ze liczba zmutowanych
czasteczek PrP(Sc) sie nie zwieksza. Jesli wiec teraz wezmiemy kawalek
miesa z takiego zainfekowanego zwierzecia, i uzyjemy zawarty w nim
material do zainfekowania kolejnego zwierzecia, to ten nastepny organizm
zawierac bedzie juz znacznie mniej zmutowanych PrP(Sc), a liczba ta
bedzie oczywiscie zalezec od ilosci uzytego miesa (zalozmy, ze bedzie to
w naszym przypadku stanowic 1/10 masy zwierzecia) i od ewentualnych
ograniczen w lokalizacji tkankowej pierwszych dziesieciu inekcyjnych
czasteczek PrP(Sc) (trudno mi to ocenic, ale chyba mozemy to zaniedbac).
Mozemy wiec zalozyc, ze nasze drugie zainfekowane zwierze ma nie wiecej
niz 1-2 zmutowane czasteczki PrP(Sc). Po kolejnych kilku pasazach
powinnismy praktycznie wyeliminowac te zmutowane czasteczki z calkowitej
puli PrP(Sc). Oczywiscie, wciaz mamy mnostwo niezmutowanych PrP(Sc),
ktore moga byc zrodlem kolejnej infekcji. Jesli jednak zalozymy, ze
denaturacja takich czasteczek przy pomocy gotowania jest mozliwa, to
nawet po ich ewentualnej renaturacji, czasteczki te nie powinny juz byc
infekcyjne.
Oczywiscie, rozwazania te nie maja wiekszego znaczenia, jesli zalozenie,
ze czasteczki PrP(Sc) ulegaja calkowitej denaturacji podczas gotowania
jest bledne.
> Nie. priony sa wybitnie termostabilne, znaczy renaturujace sie pieknie. I
> nawet podgrzanie do 300-350C nie niszczy ich...
Dzieki, tez to sprawdzilem w Medline. Jednak wyniki podawane w roznych
pracach na ten temat nie sa zbyt zgodne (jesli chodzi o zakres
temperatur i wplyw innych dodatkowych czynnikow, jak chociazby
wilgotnosci). Ale rzeczywiscie wyglada na to, ze nawet gotowanie w
podwyzszonej temperaturze nie eliminuje infekcyjnosci prionow. Ciekawe
jest to, ze infekcyjnosc dosc wyraznie obniza sie, ale tylko do pewnego
stopnia, a dalsze gotowanie juz nic nie pomaga. Byloby to w jakims
sensie zgodne z teoria, ze gotowanie dziala na niezmutowane czasteczki
PrP(Sc) (ktore stanowia wiekszosc), ale nie pomaga w przypadku mniej
licznych zmutowanych czasteczek.
Pozdrawiam serdecznie,
Michal
|