Strona główna Grupy pl.sci.medycyna PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!

Grupy

Szukaj w grupach

 

PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!

Liczba wypowiedzi w tym wątku: 17


« poprzedni wątek następny wątek »

11. Data: 2000-12-05 22:33:12

Temat: Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Od: Michal Milewski <m...@j...edu> szukaj wiadomości tego autora

Agnieszka Szalewska wrote:
>
> Michal Milewski <m...@j...edu> wrote in message
> Czy
> > w wyniku kilkukrotnego przenoszenia choroby w ten sposob dochodzi do
> > stopniowego "rozcienczenia" oryginalnych zmutowanych wariantow PrP(Sc), co
> > sprawialoby ze w ktoryms momencie gotowanie miesa zaczeloby byc skuteczna
> > forma eliminowania prionow?
>
> nie sadze. Pasazowanie, czyli wlasnie przenoszenie sie choroby z organizmu
> do organizmu nie zmniejszalo infekcyjnosci prionow

Chodzilo mi nie tyle o infekcyjnosc po samym pasazowaniu, co o odpornosc
prionow na temperature po wielokrotnych pasazach. Wyobrazmy sobie taka
teoretyczna sytuacje, ze mamy 10 infekcyjnych zmutowanych czasteczek
PrP(Sc), ktorymi zarazamy badany organizm. Na skutek oddzialywania z
komorkowymi PrP(c) dochodzi do powstania ogromnej ilosci PrP(Sc), ktore
jednak nie zawieraja mutacji w sekwencji aminokwasowej (bede je dalej
nazywal "niezmutowanymi"). Wazne jest to, ze liczba zmutowanych
czasteczek PrP(Sc) sie nie zwieksza. Jesli wiec teraz wezmiemy kawalek
miesa z takiego zainfekowanego zwierzecia, i uzyjemy zawarty w nim
material do zainfekowania kolejnego zwierzecia, to ten nastepny organizm
zawierac bedzie juz znacznie mniej zmutowanych PrP(Sc), a liczba ta
bedzie oczywiscie zalezec od ilosci uzytego miesa (zalozmy, ze bedzie to
w naszym przypadku stanowic 1/10 masy zwierzecia) i od ewentualnych
ograniczen w lokalizacji tkankowej pierwszych dziesieciu inekcyjnych
czasteczek PrP(Sc) (trudno mi to ocenic, ale chyba mozemy to zaniedbac).
Mozemy wiec zalozyc, ze nasze drugie zainfekowane zwierze ma nie wiecej
niz 1-2 zmutowane czasteczki PrP(Sc). Po kolejnych kilku pasazach
powinnismy praktycznie wyeliminowac te zmutowane czasteczki z calkowitej
puli PrP(Sc). Oczywiscie, wciaz mamy mnostwo niezmutowanych PrP(Sc),
ktore moga byc zrodlem kolejnej infekcji. Jesli jednak zalozymy, ze
denaturacja takich czasteczek przy pomocy gotowania jest mozliwa, to
nawet po ich ewentualnej renaturacji, czasteczki te nie powinny juz byc
infekcyjne.

Oczywiscie, rozwazania te nie maja wiekszego znaczenia, jesli zalozenie,
ze czasteczki PrP(Sc) ulegaja calkowitej denaturacji podczas gotowania
jest bledne.

> Nie. priony sa wybitnie termostabilne, znaczy renaturujace sie pieknie. I
> nawet podgrzanie do 300-350C nie niszczy ich...

Dzieki, tez to sprawdzilem w Medline. Jednak wyniki podawane w roznych
pracach na ten temat nie sa zbyt zgodne (jesli chodzi o zakres
temperatur i wplyw innych dodatkowych czynnikow, jak chociazby
wilgotnosci). Ale rzeczywiscie wyglada na to, ze nawet gotowanie w
podwyzszonej temperaturze nie eliminuje infekcyjnosci prionow. Ciekawe
jest to, ze infekcyjnosc dosc wyraznie obniza sie, ale tylko do pewnego
stopnia, a dalsze gotowanie juz nic nie pomaga. Byloby to w jakims
sensie zgodne z teoria, ze gotowanie dziala na niezmutowane czasteczki
PrP(Sc) (ktore stanowia wiekszosc), ale nie pomaga w przypadku mniej
licznych zmutowanych czasteczek.

Pozdrawiam serdecznie,

Michal

› Pokaż wiadomość z nagłówkami


Zobacz także


12. Data: 2000-12-05 23:13:49

Temat: Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Od: "Agnieszka Szalewska" <s...@e...nih.gov> szukaj wiadomości tego autora


Michal Milewski <m...@j...edu> wrote in message
news:3A2D2F4D.39E171DB@jhmi.edu...
> Mariusz Krawiec wrote:
>
> > Gdy temperatura spadnie priony wroca do poprzedniej konformacji.
>
> Mozliwe, ze moje przemyslenia na ten temat zawieraja jakis blad logiczny,
> ktorego nie potrafie w tej chwili zauwayc. Bede wdzieczny za pomoc.
>
> Bialka prionowe wystepuja takze w zdrowych komorkach, tyle ze sa wrazliwe
> na proteazy - tzw. forma PrP(c). Za chorobe odpowiedzialna jest forma
> odporna na proteazy - PrP(Sc). Wystepowanie tej ostatniej formy moze byc
> spowodowane obecnoscia mutacji, ale istnieje tez inny mechanizm jej
> powstawania, ktory polega na tym, ze pod wplywem PrP(Sc) bialko PrP(c)
> zmienia swa konformacje przestrzenna i zmienia sie w PrP(Sc). W ten
> oryginalny sposob ma dochodzic do "namnazania sie" prionow. W
> zainfekowanym organizmie zdecydowana wiekszosc bialek prionowych musza
wiec
> stanowic te, w ktorych sekwencja aminokwasow jest "normalna", czyli po
> denaturacji i renaturacji powinny one powrocic do poczatkowej
> "niezjadliwej" postaci PrP(c) (gdyby bylo inaczej musielibysmy sie zarazic
> choroba jedzac gotowane mieso ze zdrowych zwierzat).


oczywiscie. Sama denaturacja PrP(c) nie spowoduje jego przemiany w PrP(Sc).
Musi byc, albo mutacja wlasne, albo wlasnie infekcyjny prion dostarczony z
zewnatrz...

Oznaczaloby to, ze w
> gotowanym miesie ktore jemy niebezpieczne sa tylko oryginalne "zmutowane"
> czasteczki PrP(Sc), a nie pojawiajace sie pod ich wplywem warianty
> konformacyjne niezmutowanych czasteczek. Moje pytania brzmia: z jaka
> wydajnoscia zachodzi ewentualna transformacja PrP(c)->PrP(Sc) w gotowanym
> miesie, gdzie komorki sa martwe, a wiekszosc bialek jest zdenaturowana?

niestety nie pamietam..zajrzalam do medline, ale tam jest wielka kupa
literatury do przekopania sie.


Czy
> w wyniku kilkukrotnego przenoszenia choroby w ten sposob dochodzi do
> stopniowego "rozcienczenia" oryginalnych zmutowanych wariantow PrP(Sc), co
> sprawialoby ze w ktoryms momencie gotowanie miesa zaczeloby byc skuteczna
> forma eliminowania prionow?

nie sadze. Pasazowanie, czyli wlasnie przenoszenie sie choroby z organizmu
do organizmu nie zmniejszalo infekcyjnosci prionow

Czy odpornosc prionow na gotowanie nie wiaze
> sie jednak raczej z wieksza termostabilnoscia konformacji PrP(Sc) (bez
> wzgledu na sekwencje aminokwasowa bialka), a jesli tak, to czy gotujac
> mieso w podwyzszonej temperaturze (np 120-130 C) nie mozna by calkowicie
> zneutralizowac prionow?

Nie. priony sa wybitnie termostabilne, znaczy renaturujace sie pieknie. I
nawet podgrzanie do 300-350C nie niszczy ich...
>
Wlasnie sobie z znajomymi biologami prze serniku (bardzo apetyczny temat,
nieprawdaz?;-)) pogadalam o prionach, i sa zgodni wzgledem tej
termostabilnosci. Jak rowniez wedle tego, ze jak dotycchczas nie jest jasne
w jaki sposob bialko, jakim niewatpliwie prion jest, dostaje sie "w
calosci" do komorek..


Uklony
Agnieszka


› Pokaż wiadomość z nagłówkami


13. Data: 2000-12-06 01:25:21

Temat: Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Od: "Agnieszka Szalewska" <s...@e...nih.gov> szukaj wiadomości tego autora


Michal Milewski <m...@j...edu> wrote in message
news:3A2D6D28.8392E640@jhmi.edu...
> Agnieszka Szalewska wrote:

> > nie sadze. Pasazowanie, czyli wlasnie przenoszenie sie choroby z
organizmu
> > do organizmu nie zmniejszalo infekcyjnosci prionow
>
> Chodzilo mi nie tyle o infekcyjnosc po samym pasazowaniu, co o odpornosc
> prionow na temperature po wielokrotnych pasazach. Wyobrazmy sobie taka
> teoretyczna sytuacje, ze mamy 10 infekcyjnych zmutowanych czasteczek
> PrP(Sc), ktorymi zarazamy badany organizm. Na skutek oddzialywania z
> komorkowymi PrP(c) dochodzi do powstania ogromnej ilosci PrP(Sc), ktore
> jednak nie zawieraja mutacji w sekwencji aminokwasowej (bede je dalej
> nazywal "niezmutowanymi"). Wazne jest to, ze liczba zmutowanych
> czasteczek PrP(Sc) sie nie zwieksza.

Tu by trzeba sprawdzic, jak stabilne sa wlasnie owe, jak je nazywasz,
"niezmutowane" PrP(sc) powstale na skutek swoistej indukcji. Bo moze one
nabieraja takiej samej odpornosci termicznej? Niby nie powinny, ale jednak,
jesli by nie mialy, to skad zakazenia z podobna wydajnoscia po wielokrotnych
pasazach? Czyli jednak zaindukowane PrP (Sc) te przeksztalcone z PrP(c)
musza byc infekcyjne?

Jesli wiec teraz wezmiemy kawalek
> miesa z takiego zainfekowanego zwierzecia, i uzyjemy zawarty w nim
> material do zainfekowania kolejnego zwierzecia, to ten nastepny organizm
> zawierac bedzie juz znacznie mniej zmutowanych PrP(Sc), a liczba ta
> bedzie oczywiscie zalezec od ilosci uzytego miesa (zalozmy, ze bedzie to
> w naszym przypadku stanowic 1/10 masy zwierzecia) i od ewentualnych
> ograniczen w lokalizacji tkankowej pierwszych dziesieciu inekcyjnych
> czasteczek PrP(Sc) (trudno mi to ocenic, ale chyba mozemy to zaniedbac).
> Mozemy wiec zalozyc, ze nasze drugie zainfekowane zwierze ma nie wiecej
> niz 1-2 zmutowane czasteczki PrP(Sc). Po kolejnych kilku pasazach
> powinnismy praktycznie wyeliminowac te zmutowane czasteczki z calkowitej
> puli PrP(Sc). Oczywiscie, wciaz mamy mnostwo niezmutowanych PrP(Sc),
> ktore moga byc zrodlem kolejnej infekcji. Jesli jednak zalozymy, ze
> denaturacja takich czasteczek przy pomocy gotowania jest mozliwa, to
> nawet po ich ewentualnej renaturacji, czasteczki te nie powinny juz byc
> infekcyjne.

W rzeczy samej, ale...jesli PrP(SC) pomagaja w skladaniu w odpowiedniej
konformacji tym wszystkim PrP(c), to mozliwe, ze rowniez poza organizmem, w
warunkach, hm, kuchennych, tez beda to czynic??
>
> Oczywiscie, rozwazania te nie maja wiekszego znaczenia, jesli zalozenie,
> ze czasteczki PrP(Sc) ulegaja calkowitej denaturacji podczas gotowania
> jest bledne.
>
> > Nie. priony sa wybitnie termostabilne, znaczy renaturujace sie pieknie.
I
> > nawet podgrzanie do 300-350C nie niszczy ich...
>
> Dzieki, tez to sprawdzilem w Medline. Jednak wyniki podawane w roznych
> pracach na ten temat nie sa zbyt zgodne (jesli chodzi o zakres
> temperatur i wplyw innych dodatkowych czynnikow, jak chociazby
> wilgotnosci). Ale rzeczywiscie wyglada na to, ze nawet gotowanie w
> podwyzszonej temperaturze nie eliminuje infekcyjnosci prionow.

Dokladnie. Wiele wynikow jest niezgodnych, co wskazuje na ciagle wiele
ciekawych rzeczy do odkrycia. Te 300C to od samego Prusinera slyszalam, na
jego wykladzie...


Ciekawe
> jest to, ze infekcyjnosc dosc wyraznie obniza sie, ale tylko do pewnego
> stopnia, a dalsze gotowanie juz nic nie pomaga. Byloby to w jakims
> sensie zgodne z teoria, ze gotowanie dziala na niezmutowane czasteczki
> PrP(Sc) (ktore stanowia wiekszosc), ale nie pomaga w przypadku mniej
> licznych zmutowanych czasteczek.

Ale wowczas pasazowanie obnizaloby infekcyjnosc?


Wlasnie sobie zamowilam z biblioteki dwie przegladowki o prionach, gdy
dostane, poczytam....i opowiem;-)

> Pozdrawiam serdecznie,
>
> Michal

Takoz pozdrawiam

Agnieszka


› Pokaż wiadomość z nagłówkami


14. Data: 2000-12-06 05:00:30

Temat: Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Od: Michal Milewski <m...@j...edu> szukaj wiadomości tego autora

Agnieszka Szalewska wrote:

> Tu by trzeba sprawdzic, jak stabilne sa wlasnie owe, jak je nazywasz,
> "niezmutowane" PrP(sc) powstale na skutek swoistej indukcji.

Moze juz ktos to sprawdzil. Postaram sie poszperac troche w literaturze w wolnej
chwili, a gdyby Tobie udalo sie cos znalezc, to daj znac, prosze.

> Bo moze one
> nabieraja takiej samej odpornosci termicznej?

Ale jaki bylby w takim razie jej mechanizm? Wykluczaloby to zdolnosc do szybkiej
renaturacji, jako jedyny mechanizm termostabilnosci.

> Niby nie powinny, ale jednak,
> jesli by nie mialy, to skad zakazenia z podobna wydajnoscia po wielokrotnych
> pasazach? Czyli jednak zaindukowane PrP (Sc) te przeksztalcone z PrP(c)
> musza byc infekcyjne?

Oczywiscie. Te zaindukowane PrP(Sc) sa tak samo infekcyjne jak PrP(Sc) powstale
w yniku mutacji. Teoretycznie powinny sie jednak roznic wrazliwoscia na
inaktywacje termiczna (o ile moje zalozenia sa poprawne).

> W rzeczy samej, ale...jesli PrP(SC) pomagaja w skladaniu w odpowiedniej
> konformacji tym wszystkim PrP(c), to mozliwe, ze rowniez poza organizmem, w
> warunkach, hm, kuchennych, tez beda to czynic??

Tego nie moge wykluczyc, dlatego pytalem wczesniej o informacje na temat
mozliwosci zachodzenia konwersji PrP(c)->PrP(c) w wygotowanym "zdenaturowanym"
(nawet jesli nie calkowicie) miesie. Z drugiej jednak strony, problem ten nie
dotyczy sytuacji, gdy materialem infekcyjnym jest jedynie ow "zaindukowany" PrP,
czyli PrP(Sc) powstaly na skutek konwersji PrP(c), a do takiej wlasnie sytuacji
powinno teoretycznie dojsc po kilkukrotnych pasazach.

> > Ciekawe
> > jest to, ze infekcyjnosc dosc wyraznie obniza sie, ale tylko do pewnego
> > stopnia, a dalsze gotowanie juz nic nie pomaga. Byloby to w jakims
> > sensie zgodne z teoria, ze gotowanie dziala na niezmutowane czasteczki
> > PrP(Sc) (ktore stanowia wiekszosc), ale nie pomaga w przypadku mniej
> > licznych zmutowanych czasteczek.
>
> Ale wowczas pasazowanie obnizaloby infekcyjnosc?

Infekcyjnosci jako takiej pasazowanie nie powinno obnizac. Jedynie wrazliwosc na
gotowanie powinno chyba wyraznie wzrosnac, czyli w yniku pasazowania powinna
zmalec infekcyjnosc gotowanego (poddanego denaturacji) miesa.

> Wlasnie sobie zamowilam z biblioteki dwie przegladowki o prionach, gdy
> dostane, poczytam....i opowiem;-)

Wielkie dzieki. Posylam ten post takze na pl.sci.biologia. Moze ktos z tej
grupy pomoze nam w wyjasnieniu tego zagadnienia.

Pozdrowienia,

Michal

› Pokaż wiadomość z nagłówkami


15. Data: 2000-12-06 14:54:51

Temat: Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Od: "Janek" <j...@f...onet.pl> szukaj wiadomości tego autora


"Bogacki Marek" <b...@h...com> wrote in message
news:90lhar$srr$1@news.tpi.pl...
>
> Użytkownik "A taki sobie." <b...@b...pl> napisał w wiadomości
> news:90irp5$jbd$1@news.formus.pl...
> > Zawałowca należy leczyć odpowiednim żywieniem ale to inna sprawa.
> Swieży zawał żywieniem ? A tak też świeżym.!!! ;))))))
> > A co się dzieje z takim prionem w przewodzie pokarmowym?
> > Jak miałby on się przedostać do krwi?
>
> A o iniekcjach słyszałeś ? Bo tosą leki w takich rurkach igłą i z dziurką
w
> środku na końcu .I nie połyka się tego.

Bardzo dziekuje za odpowiedz w innym miejscu, ale brnę dalej (jestem
pacjentem nie "fachowcem") - co z prionami w polimeryzowanej heparynie
(Fraxiparynie)

Pozdrowienia, Janek


› Pokaż wiadomość z nagłówkami


16. Data: 2000-12-09 17:35:08

Temat: Czy oslonki bialkowe do kielbas nie sa czasami robione wlasnie z prionow, czyli bialek odpornych na temperature, czyli gotowanie kielbasy w wodzie ? Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Od: "Jacek D." <k...@p...onet.pl> szukaj wiadomości tego autora

Bo tak mi sie wydaje, to na oslonki biaklkowe do kielbas , parowek ,
szynek, wybierana wlasnie bialka, ktore sa odporne na wrzaca wode.

I czy genetycy czegos nie ulepszyli i nie wyselekcjonowali bialek, ktore
charakteryzuja sie ta odpornoscia na gotowanie, ale jednoczesnie
wykazuja dzialania uboczne po zjedzeniu - czyli slynne BSE ????

Jacek
> > Tu by trzeba sprawdzic, jak stabilne sa wlasnie owe, jak je nazywasz,
> > "niezmutowane" PrP(sc) powstale na skutek swoistej indukcji.

> > Bo moze one
> > nabieraja takiej samej odpornosci termicznej?
>

› Pokaż wiadomość z nagłówkami


17. Data: 2000-12-09 17:56:30

Temat: Re: Czy oslonki bialkowe do kielbas nie sa czasami robione wlasnie z prionow, czyli bialek odpornych na temperature, czyli gotowanie kielbasy w wodzie ? Re: PRIONY ODPORNE NA GOTOWANIE !!!!
Od: "Tequilla" <z...@p...onet.pl> szukaj wiadomości tego autora


"Jacek D." <k...@p...onet.pl> wrote in message
news:3A326D4C.5611@priv4.onet.pl...

ROTFL

sorry wiem ze nie powinienem, jestem zly i niemily, ale po prostu zwala z
nog :)))))))




› Pokaż wiadomość z nagłówkami


 

strony : 1 . [ 2 ]


« poprzedni wątek następny wątek »


Wyszukiwanie zaawansowane »

Starsze wątki

syndrom cayler , zespol nagera
Słodzenie herbaty
Watroba regeneruje ?
mercilon i krzepliwosc krwi
Zatorowość płuc..

zobacz wszyskie »

Najnowsze wątki

Senet parts 1-3
Chess
Dendera Zodiac - parts 1-5
Vitruvian Man - parts 7-11a
Vitruvian Man - parts 1-6

zobacz wszyskie »